Hoch oben in den Anden leben zahlreiche Kolibriarten trotz geringem Sauerstoffgehalt. Kolibris haben die höchsten Stoffwechselraten unter den Wirbeltieren und ihre Herzen schlagen bis zu 1.260 Mal pro Minute. Deswegen ist es schwierig sich vorzustellen, wie sie in sauerstoffarmen Umgebungen umherfliegen. Aber eine Studie, die am 2. Dezember 2013 in den Proceedings of the National Academy of Sciences Early Edition veröffentlicht wurde, zeigt, wie diese Spezies die Fähigkeit entwickelt haben, um in sehr großen Höhen leben zu können.
Die Studie unter Leitung des Evolutionsbiologen Jay Storz von der University of Nebraska in Lincoln untersuchte die Hämoglobine von 63 verschiedenen Kolibriarten, die in unterschiedlichen Höhen in den Anden beheimatet sind. Hämoglobin ist das Protein, das für den Sauerstofftransport im Blut verantwortlich ist. Die Ergebnisse bestätigten einen Zusammenhang zwischen den funktionellen Eigenschaften des Hämoglobins der Vögel und der Höhe ihres heimatlichen Lebensraums.
Durch die Rekonstruktion evolutionärer Beziehungen zwischen den Spezies waren die Forscher in der Lage abzuleiten, dass Kolibriarten, die in großen Höhen leben, unabhängig voneinander Hämoglobine entwickelten, die über starke Fähigkeiten zur Bindung von Sauerstoff verfügen. Am überraschendsten ist, dass diese parallelen Veränderungen in der Proteinfunktion parallele Mutationen an exakt denselben Aminosäurestellen umfassten. Das sich wiederholende Muster sei verblüffend, sagte Storz. Es deutet darauf hin, dass die molekulare Basis der sich anpassenden Entwicklung vorhersehbarer sein könnte als bislang angenommen.
“Im Prinzip könnten die wiederholten Veränderungen in der Proteinfunktion durch eine Anzahl unterschiedlicher Mutationen hervorgerufen werden”, sagte Storz. “Aber Tatsache ist, jedes Mal, wenn die in großen Höhen lebende Spezies eine steigende Hämoglobin-Sauerstoff-Affinität entwickelte, wurde sie durch parallele Veränderungen von Aminosäuren an den gleichen zwei Stellen erzeugt. Es scheint so, dass die natürliche Selektion jedes Mal zu exakt der gleichen Lösung kommt.”
Um die funktionellen Auswirkungen der beobachteten Mutationen festzustellen, nutzen Storz und seine Kollegen Hideaki Moriyama und Chandrasekhar Natarajan Genmanipulationstechnologien, mit denen sie die Kolibri-Hämoglobine für In-Vitro-Studien der Proteinfunktion synthetisierten. Dann erzeugten sie verschiedene Mutationen in den sogenannten “rekombinanten” Hämoglobinen, um ihre Auswirkungen zu messen.
Neben der Synthese der Hämoglobine von modernen Kolibriarten rekonstruierte das Forschungsteam auch Gensequenzen ihrer Ahnen, um die Hämoglobine ihrer Vorfahren wiederauferstehen zu lassen. Storz und seine Kollegen weiten ihre wissenschaftlichen Studien bereits auf andere Vogelarten aus. “Wir werden sehen, ob dasselbe Muster der parallelen Entwicklung über größere taxonomische Skalen Bestand hat”, sagte er. “Die Entwicklung der Hämoglobinfunktion in Spezies, die in großen Höhen leben, ist ein wirklich gutes System, um den Fragen über die Vorhersehbarkeit von evolutionären Veränderungen nachzugehen.”
(THK)
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